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Text File  |  1995-07-25  |  2.2 KB  |  44 lines
  1. ***********************************************
  2. * ATP:guanido phosphotransferases active site *
  3. ***********************************************
  4.  
  5. ATP:guanido phosphotransferases  are a family of structurally and functionally
  6. related enzymes [1] that reversibly catalyze the transfer of phosphate between
  7. ATP and various phosphogens. The enzymes that belongs to this family are:
  8.  
  9.  - Creatine kinase (EC 2.7.3.2) (CK) [2,3], which  plays  an important role in
  10.    energy  metabolism  of vertebrates. It catalyzes the reversible transfer of
  11.    high energy  phosphate from ATP to creatine, generating phosphocreatine and
  12.    ADP.  There are at least four different, but very closely related, forms of
  13.    CK.  Two  of  the  CK isozymes  are cytosolic: the M (muscle) and B (brain)
  14.    forms while the two others  are  mitochondrial.  In  sea  urchin there is a
  15.    flagellar isozyme [4], which consists of the triplication of a CK-domain.
  16.  - Arginine kinase (EC 2.7.3.3),  an enzyme that  catalyzes  the  transfer  of
  17.    phosphate from ATP to arginine.
  18.  - Taurocyamine kinase (EC 2.7.3.4), an annelid-specific enzyme that catalyzes
  19.    the transfer of phosphate from ATP to taurocyamine.
  20.  - Lombricine kinase (EC 2.7.3.5),  an  annelid-specific enzyme that catalyzes
  21.    the transfer of phosphate from ATP to lombricine.
  22.  - Smc74 [1], a cercaria-specific enzyme from Schistosoma mansoni. This enzyme
  23.    consists of two CK-related duplicated domains. The substrate(s) specificity
  24.    of Smc74 is not yet known.
  25.  
  26. A cysteine  residue  is implicated in the catalytic activity of these enzymes.
  27. The region around this active site residue is highly conserved and can be used
  28. as a signature pattern.
  29.  
  30. -Consensus pattern: C-P-x(0,1)-[ST]-N-[IL]-G-T
  31.                     [C is the active site residue]
  32. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  33. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  34. -Last update: November 1990 / Pattern and text revised.
  35.  
  36. [ 1] Stein L.D., Harn D.A., David J.R.
  37.      J. Biol. Chem. 265:6582-6588(1990).
  38. [ 2] Bessman S.-P., Carpenter C.L.
  39.      Annu. Rev. Biochem. 54:831-862(1985).
  40. [ 3] Haas R.C., Strauss A.W.
  41.      J. Biol. Chem. 265:6921-6927(1990).
  42. [ 4] Wothe D.D., Charbonneau H., Shapiro B.M.
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  44.